| Item type |
学術雑誌論文 / Journal Article(1) |
| 公開日 |
2016-05-31 |
| タイトル |
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タイトル |
Structural and mutational analyses of dipeptidyl peptidase 11 from Porphyromonas gingivalis reveal the molecular basis for strict substrate specificity |
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言語 |
en |
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言語 |
eng |
| 資源タイプ |
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資源タイプ識別子 |
http://purl.org/coar/resource_type/c_6501 |
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資源タイプ |
journal article |
| アクセス権 |
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アクセス権 |
metadata only access |
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アクセス権URI |
http://purl.org/coar/access_right/c_14cb |
| 著者 |
阪本, 泰光
鈴木, 義之
飯塚, 一平
館岡, 千佳
六本木, 沙織
藤本, 真友
伊中, 浩治
田仲, 広明
山田, 貢
太田, 和敬
合田, 浩明
野中, 孝昌
小笠原, 渉
田中, 信忠
Sakamoto, Yasumitsu
Suzuki, Yoshiyuki
Iizuka, Ippei
Tateoka, Chika
Roppongi, Saori
Fujimoto, Mayu
Inaka, Koji
Tanaka, Hiroaki
Yamada, Mitsugu
Ohta, Kazunori
Gouda, Hiroaki
Nonaka, Takamasa
Ogasawara, Wataru
Tanaka, Nobutada
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岩手医科大学 |
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長岡技術科学大学 |
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岩手医科大学 |
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岩手医科大学 |
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岩手医科大学 |
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岩手医科大学 |
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株式会社丸和栄養食品 |
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コンフォーカルサイエンス（株） |
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宇宙航空研究開発機構(JAXA) |
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宇宙航空研究開発機構(JAXA) |
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岩手医科大学 |
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長岡技術科学大学 |
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昭和大学 |
| 著者所属（英） |
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en |
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Iwate Medical University |
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en |
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Nagaoka University of Technology |
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en |
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Iwate Medical University |
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en |
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Iwate Medical University |
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en |
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Iwate Medical University |
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en |
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Iwate Medical University |
| 著者所属（英） |
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en |
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Maruwa Foods and Biosciences Inc. |
| 著者所属（英） |
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en |
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Confocal Science Inc. |
| 著者所属（英） |
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en |
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Japan Aerospace Exploration Agency (JAXA) |
| 著者所属（英） |
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en |
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Japan Aerospace Exploration Agency (JAXA) |
| 著者所属（英） |
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en |
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Showa University |
| 著者所属（英） |
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en |
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Iwate Medical University |
| 著者所属（英） |
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en |
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Nagaoka University of Technology |
| 著者所属（英） |
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en |
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Showa University |
| 出版者（英） |
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出版者 |
Nature Publishing Group |
| 書誌情報 |
en : Scientific Reports
巻 5,
発行日 2015-06-09
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| 抄録（英） |
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内容記述タイプ |
Other |
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内容記述 |
The dipeptidyl peptidase 11 from Porphyromonas gingivalis (PgDPP11) belongs to the S46 family of serine peptidases and preferentially cleaves substrates with Asp/Glu at the P1 position. The molecular mechanism underlying the substrate specificity of PgDPP11, however, is unknown. Here, we report the crystal structure of PgDPP11. The enzyme contains a catalytic domain with a typical double β-barrel fold and a recently identified regulatory α-helical domain. Crystal structure analyses, docking studies, and biochemical studies revealed that the side chain of Arg673 in the S1 subsite is essential for recognition of the Asp/Glu side chain at the P1 position of the bound substrate. Because S46 peptidases are not found in mammals and the Arg673 is conserved among DPP11s, we anticipate that DPP11s could be utilised as targets for antibiotics. In addition, the present structure analyses could be useful templates for the design of specific inhibitors of DPP11s from pathogenic organisms. |
| 内容記述 |
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内容記述タイプ |
Other |
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内容記述 |
形態: カラー図版あり |
| 内容記述（英） |
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内容記述タイプ |
Other |
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内容記述 |
Physical characteristics: Original contains color illustrations |
| ISSN |
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収録物識別子タイプ |
ISSN |
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収録物識別子 |
2045-2322 |
| DOI |
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識別子タイプ |
DOI |
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関連識別子 |
http://dx.doi.org/10.1038/srep11151 |
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関連名称 |
info:doi/10.1038/srep11151 |
| 資料番号 |
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内容記述タイプ |
Other |
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内容記述 |
資料番号: PA1610029000 |
